Sema BİLGİN ŞENTÜRK
(Gaziosmanpaşa Üniversitesi, Fen Edebiyat Fakültesi, Kimya Bölümü, Tokat, Türkiye)
YAKUP ULUSU
(Karamanoğlu Mehmetbey Üniversitesi, Mühendislik Fakültesi, Biyomühendislik Bölümü, Karaman, Türkiye)
HÜLYA KUDUĞ
(Gaziosmanpaşa Üniversitesi, Mühendislik ve Doğa Bilimleri Fakültesi, Biyomühendislik Bölümü, Tokat, Türkiye)
Yıl: 2018Cilt: 22Sayı: 6ISSN: 1301-4048 / 2147-835XSayfa Aralığı: 1508 - 1517İngilizce

144 0
Cloning, Expression and Characterization of Xylanase (xyn-akky1) from Bacillus subtilis in Escherichia coli
In this study, Bacillus subtilis akky1 strain was isolated from the soil of beech forest in Akkuş City, Ordu Province, Turkey. akky1 strain was identified by 16S rRNA analysis. The full-length 16S rRNA sequence of akky1 strain showed the 100% similarity with Bacillus subtilis strain B7 (KC310823.1) . A 642 bp DNA fragment was obtained from genomic DNA using primers designed based on the gene sequence of Bacillus subtilis xylanase given in GenBank. The gene encoding xylanase was cloned into pET28b (+) plasmid vector, sequenced and expressed in Escherichia coli BL21 (DE3). The hexahistidine (6xHis) tagged fusion protein was purified using nickel affinity chromatography and the xylanase activity was measured. The molecular mass of the purified xylanase was approximately 26 kDa as estimated by SDS-PAGE. The xylanase had optimal activity at pH 6.0 and 60°C. The Km values of the recombinant enzyme towards beechwood was 3.33 mg/ml.
Fen > Temel Bilimler > Biyoloji Çeşitliliğinin Korunması
Fen > Temel Bilimler > Biyoloji
Fen > Temel Bilimler > Kimya, Analitik
Fen > Temel Bilimler > Kimya, Uygulamalı
Fen > Temel Bilimler > Kimya, İnorganik ve Nükleer
Fen > Temel Bilimler > Kimya, Tıbbi
Fen > Temel Bilimler > Kimya, Organik
Fen > Temel Bilimler > Fizikokimya
Fen > Temel Bilimler > Ekoloji
Fen > Temel Bilimler > Entomoloji
Fen > Temel Bilimler > Çevre Bilimleri
Fen > Temel Bilimler > Genetik ve Kalıtım
Fen > Temel Bilimler > Matematik
Fen > Temel Bilimler > Optik
Fen > Temel Bilimler > Kuş Bilimi
Fen > Temel Bilimler > Paleontoloji
Fen > Temel Bilimler > Parazitoloji
Fen > Temel Bilimler > Fizik, Uygulamalı
Fen > Temel Bilimler > Fizik, Atomik ve Moleküler Kimya
Fen > Temel Bilimler > Fizik, Katı Hal
Fen > Temel Bilimler > Fizik, Akışkanlar ve Plazma
Fen > Temel Bilimler > Fizik, Matematik
Fen > Temel Bilimler > Fizik, Nükleer
Fen > Temel Bilimler > Fizik, Partiküller ve Alanlar
Fen > Temel Bilimler > Spektroskopi
Fen > Temel Bilimler > İstatistik ve Olasılık
Fen > Temel Bilimler > Termodinamik
Fen > Temel Bilimler > Taşınım
Fen > Temel Bilimler > Su Kaynakları
Fen > Mühendislik > Bilgisayar Bilimleri, Yapay Zeka
Fen > Mühendislik > Bilgisayar Bilimleri, Sibernitik
Fen > Mühendislik > Bilgisayar Bilimleri, Donanım ve Mimari
Fen > Mühendislik > Bilgisayar Bilimleri, Bilgi Sistemleri
Fen > Mühendislik > Bilgisayar Bilimleri, Yazılım Mühendisliği
Fen > Mühendislik > Bilgisayar Bilimleri, Teori ve Metotlar
Fen > Mühendislik > İnşaat ve Yapı Teknolojisi
Fen > Mühendislik > Savunma Bilimleri
Fen > Mühendislik > Enerji ve Yakıtlar
Fen > Mühendislik > Mühendislik, Kimya
Fen > Mühendislik > İnşaat Mühendisliği
Fen > Mühendislik > Mühendislik, Elektrik ve Elektronik
Fen > Mühendislik > Çevre Mühendisliği
Fen > Mühendislik > Mühendislik, Jeoloji
Fen > Mühendislik > Endüstri Mühendisliği
Fen > Mühendislik > İmalat Mühendisliği
Fen > Mühendislik > Mühendislik, Makine
Fen > Mühendislik > Gıda Bilimi ve Teknolojisi
Fen > Mühendislik > Jeoloji
Fen > Mühendislik > Yeşil, Sürdürülebilir Bilim ve Teknoloji
Fen > Mühendislik > Görüntüleme Bilimi ve Fotoğraf Teknolojisi
Fen > Mühendislik > Denizcilik
Fen > Mühendislik > Metalürji Mühendisliği
Fen > Mühendislik > Nanobilim ve Nanoteknoloji
Fen > Mühendislik > Robotik
Fen > Mühendislik > Telekomünikasyon
DergiAraştırma MakalesiErişime Açık
  • Beg Q K, Kapoor M, Mahajan L, Hoonda G S “Microbial xylanases and their industrial applications: a review,” Appl Microbiol Biotechnol 56: 326–338, 2001
  • Belancic A, Scarpa J, Peirano A, Diaz R, Steiner J “Eyzayuirre J. Penicillium purpurogenum produces several xylanases: purification and properties of two of the enzymes,” Biotechnol 41: 71–79, 1995.
  • Biely P, “Microbial xylanolytic systems,” Trends Biotechnol 3:286–290, 1985.
  • Dey D, Hinge J, Shendye A, Rao M “Purification andproperties of extracellular endoxylanases from alkalophilic thermophilic Bacillus sp.” Can J Microbiol 38: 436–442, 1992.
  • Dhiman SS, Sharma J, Battan B, “Industrial applications and future prospects of microbial xylanases: a review,” BioResources 3(4):1377– 1402, 2008.
  • Elegir G, Sykes M, Jeffries TW, “Differential and synergisticaction of Streptomyces endoxylanases in prebleaching of kraftpulp,” Enzyme Microb Technol 17: 954–959, 1995.
  • Fernandez-No I C, Böhme K, Díaz-Bao M, Cepeda A, Barros-Velázquez J, “Characterisation and profiling of Bacillus subtilis, Bacillus cereus and Bacillus licheniformis by maldi-tof mass fingerprinting,” Food Microbiol, 33: 235–242, 2013.
  • Georis J, Giannotta F, de Buyl E, Granier B, Fre`re J M, “Purification and properties of three endo-b-1,4-xylanases produced by Streptomyces sp. strain S38 which diver in their ability to enhance the bleaching of kraft pulps,” Enzyme Microb Technol, 26:178–186, 2000.
  • Huang J, Wang G, Xiao L, “Clonning, Sequencing and Expression of the xylanase gene from a Bacillus subtilis strain B10 in Escherichia coli,” Bioresource Technol, 97: 802-808, 2006.
  • Jalal A, Rashid N, Rasool N, Akhtar, M, “Gene Cloning and Characterization of a xylanase from a newly isolated Bacillus subtilis strain R5,” J Biosci Bioeng, 107: 360-365, 2008.
  • Kiddinamoorthy J, Alfredo J, Gulelat DH, Rakshit SKV, “Production, purification and characterization of Bacillus sp. GRE7 xylanase and its application in eucalyptus Kraft pulp biobleaching,” World J Microbiol Biotechnol 24:605–612, 2008
  • Kulkarni N., Shendye A., Rao M, “Molecular and biotechnological aspects of xylanases,” Fems Mıcrobıol Rev 23: 411-456, 1999.
  • Lineweaver H, Burk D, “The determination of enzyme dissociation constants” J Am Chem Soc, 56: 658-666, 1934.
  • Maalej-Achouri I, Guerfali M, Gargouri A, Belghith H, “Production of xylo-oligosaccharides from agro-industrial residues using immobilized Talaromyces thermophiles xylanase,” J Mol Cata B Enzymatic 59:145–152, 2009
  • Miller G L, “Use of dinitrosalicylic acid reagent for determination of reducing sugar,” Anal Chem, 31: 426-428, 1959.
  • Polizeli M L, Rizzatti A C, Monti R, Terenzi H F, Jorge J A, Amorim D S, “Xylanases from fungi: properties and industrial applications,” Appl Microbiol Biotechnol 67: 577–591, 2005.
  • Rani S, Nand, K, “Development of cellulasefree xylanase-producing anaerobic consortia for the use of lignocellulosic wastes,” Enzyme Microb Technol 18:23–28, 1996
  • Sanghi A, Garg N, Kuhar K, Kuhad RC, Gupta VK, “Enhanced production of cellulasefree xylanase by alkalophilic Bacillus subtilis ASH and its application in biobleaching of kraft pulp,” BioResources 4(3):1109–1129, 2009.
  • Ulusu Y, Bilgin Ş S, Kuduğ H, Gökçe İ, “Expression, purification, and characterization of bovine chymosin enzyme using an inducible pTOL system,” PREP Biochem Biotech. DOI: 10.1080/ 10826068. 2015.1085399, 2016.
  • Wood P J, Erfle J D, Teather R M, “Use of complex formation between Congo Red and polysaccharides in detection and assay of polysaccharide hydrolases,” Method Enzymol, 160:59-7, 1998.
  • Gallardo, O., Diaz, Pastor, P., F.I. J., “Cloning and Characterization of Xylanase A from the Strain Bacillus sp. BP 7: Comparison with Alkaline pI-Low Molecular Weight Xylanases of Family 11,” Current Mıcrobıology Vol. 48, 276– 279, 2004.
  • Yoon, K-H., “Cloning of the Bacillus subtilis AMX-4 Xylanase Gene and Characterization of the Gene Product,” J. Microbiol. Biotechnol., 19(12), 1514–1519, 2009.

TÜBİTAK ULAKBİM Ulusal Akademik Ağ ve Bilgi Merkezi Cahit Arf Bilgi Merkezi © 2019 Tüm Hakları Saklıdır.